제1장 단백질체학의 기원

1 1.1  개요 1

1.2  광범위 생물학의 탄생과 “OMICS”의 기원 1

1.3  유전체, 전사체, 단백질체 그리고 대사체 6

1.4  기능 유전체학 8

1.5  프로테오믹스에 대한 수요 16

1.6  프로테오믹스의 범위 18

1.7  프로테오믹스의 현 문제점들 21

제2장 단백질 분리 방법 25

2.1  개요 25

2.2  단백질체학에서 단백질 분리의 일반적인 원리 25

 2.3  2차원적 겔 전기영동의 원리 27

2.4  단백질체학에서 2DGE의응용 31

 2.5  다차원 액체 크로마토그래피의 원리 37

2.6  단백질체학에서의 다차원 액체 크로마토그래피 전략 43

제3장 단백질 동정 방법 51

3.1 개요 51

3.2 항체(antibodies)를 이용한 단백질 동정 51

3.3 화학적 분해를 통한 단백질 서열 결정 52

3.4  질량분석법(mass spectrometry, MS)-기본 원리와 계측 56

3.5 질량 스펙트럼을 이용한 단백질 동정 63

제4장 단백질 정량 75

4.1 개요 75

4.2 이차원 전기영동법에 의한 정량적 단백질체학 76

4.3 다중성 겔 단백질체학 81

4.4 정량적 질량 분석 83

제5장 단백질 서열 분석

5.1 개요 95

5.2 단백질 패밀리와 진화학적 유연관계 97

5.3  단백질 서열 비교의 원리 101

5.4  먼 거리 관계를 찾을 수 있는 전략 108

5.5  허위 양성 주석달기의 위험성 113

제6장 단백질 구조의 분석 115

6.1 개요 115

6.2 구조 유전체학과 구조 공간 119

6.3 단백질 구조를 푸는 기술들 123

6.4 단백질 구조 예측 129

6.5 단백질 구조의 비교 135

6.6 단백질의 구조적 분류 136

6.7 국제 구조 유전체 사업단 137

제7장 상호작용 단백질체학 143

7.1 개요 143

7.2 단백질-단백질 상호작용을 연구하기 위한 방법 145

7.3 이원 상호작용의 전체적인 분석을 위한 라이브러리-기반 방법 157

7.4 이중-혼성체/단백질 상호보완 분석법 158

7.5 세포막, 세포질 및 세포 외 단백질에 대해수정된 이중혼성체 분석법 164

7.6 세균과 포유류 이중-혼성체 체계 166

7.7 LUMIERE 및 MAPPIT 고처리량 이중-혼성체 기반 기술 167

7.8 다른 종류의 상호작용을 위해 개선된 혼성체 분석 168

7.9 직렬 친화력 정제-질량 분석법에 의한체계적인 복합체 분석 169

7.10 단백질 상호작용 자료의 분석 172

7.11 단백질 상호작용 지도 173

7.12 작은 분자와의 단백질 상호작용 177

제8장 단백질체학에서의 단백질 변형 183

8.1 개요 183

8.2 번역 후 변형에 대한 검출 방법 184

8.3 변형 단백질 및 펩타이드의 농축 방법 186

8.4 인산화단백질체학 188

8.5 질량분석기를 이용한 인산화단백질의 분석 194

8.6 인산화단백질의 정량 분석 198

8.7 당단백질체학 199

제9장 단백질 마이크로어레이 209

9.1 개요 209

9.2 단백질 마이크로어레이의 진화 209

9.3 여러 종류의 단백질 마이크로어레이 211

9.4 기능성 단백질 마이크로어레이의 제조-단백질 합성 217

9.5 기능성 단백질 마이크로어레이의 제조-단백질 고정화 219

9.6 마이크로어레이에서의 단백질 검출 221

9.7 신흥 단백질 칩 기술 225

제10장 단백질체학의 적용 229

10.1 개요 229

10.2 단백질체학의 진단 응용 230

10.3 약물 개발에서의 단백질체학 응용 237

10.4 농업에서의 단백질체학 243

10.5 산업에서의 단백질체학─이차 대사의 수율 향상 247